Enzymreaktionen verstehen: Interaktive Quizzes für Gesundheits- und Krankenpflege

Question 1

Welcher Mechanismus wird verwendet, um die Aktivität vieler Verdauungsenzyme im Darm zu regulieren?

Accepted Answer

Proenzym-Aktivierung

Answer

Feedback-Inhibition

Answer

Allosterische Regulation

Answer

Kovalente Modifikation

Question 2

Wie beeinflusst die Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms?

Accepted Answer

Sie nimmt bis zu einem Sättigungspunkt zu

Answer

Sie nimmt linear zu

Answer

Sie nimmt exponentiell ab

Answer

Sie bleibt konstant

Question 3

Welche Aussage zur nicht-kompetitiven Inhibition ist korrekt?

Accepted Answer

Der Inhibitor verringert die Enzymaffinität für das Substrat

Answer

Der Inhibitor bindet an das aktive Zentrum des Enzyms

Answer

Der Inhibitor kann durch eine erhöhte Substratkonzentration überwunden werden

Answer

Der Inhibitor bildet einen irreversiblen Komplex mit dem Enzym

Question 4

Welcher der folgenden Faktoren hat KEINEN Einfluss auf die Enzymaktivität?

Accepted Answer

Lichtintensität

Answer

Temperatur

Answer

pH-Wert

Answer

Substratkonzentration

Question 5

Was beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung?

Accepted Answer

Die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit

Answer

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit

Answer

Die Affinität des Enzyms zum Substrat

Answer

Die spezifische Aktivität des Enzyms

Question 6

Was ist der Zweck der allosterischen Regulation?

Accepted Answer

Die Feinabstimmung der Enzymfunktion durch Bindung von Effektoren

Answer

Die Aktivierung von Enzymen

Answer

Die Hemmung von Enzymen

Answer

Die Veränderung des pH-Optimums von Enzymen

Question 7

Was ist die Bedeutung des Km-Wertes eines Enzyms?

Accepted Answer

Er gibt die Substratkonzentration an, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halbmaximal ist

Answer

Er gibt die maximale Reaktionsgeschwindigkeit an

Answer

Er gibt die Affinität des Enzyms zum Substrat an

Answer

Er gibt die Spezifität des Enzyms an

Question 8

Welcher Teil der Michaelis-Menten-Gleichung stellt die **Katalysekonstante** dar?

Accepted Answer

kcat

Answer

Vmax

Answer

KM

Answer

V0

Question 9

Welcher der folgenden Mechanismen ist eine Form **unkompetitiver Hemmung**?

Accepted Answer

Unkompetitive Hemmung

Answer

Allosterische Hemmung

Answer

Substratexzesshemmung

Answer

Hemmung durch Endprodukte

Question 10

Welche der folgenden Aussagen zur Allosterischen Regulation ist **falsch**?

Accepted Answer

Ändert die Affinität des Enzyms zum Substrat.

Answer

Kann kooperativ oder nicht-kooperativ sein.

Answer

Wird durch Ligandenbindung an allosterische Stellen vermittelt.

Answer

Kann die Enzymaktivität verstärken oder hemmen.

Question 11

Welche der folgenden Aussagen zur Enzym-Substrat-Bindung ist **nicht korrekt**?

Accepted Answer

Die Bindung zwischen Enzym und Substrat ist immer kovalent.

Answer

Je niedriger die KM, desto stärker ist die Bindungsaffinität.

Answer

Die KM ist die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzyme mit Substrat gebunden sind.

Answer

Die Bindungsaffinität wird durch die Komplementarität zwischen Enzym und Substrat bestimmt.

Question 12

Welche der folgenden Aussagen zur Enzymkinetik ist **nicht korrekt**?

Accepted Answer

pH-Wert und Temperatur haben keinen Einfluss auf die Enzymaktivität.

Answer

Die Enzymkinetik untersucht die Geschwindigkeit von Enzymreaktionen.

Answer

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Beziehung zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration.

Answer

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist bei Substratkonzentrationen unterhalb der KM höher als bei Konzentrationen oberhalb der KM.

Question 13

Nenne drei physiologische Bedeutungen der Enzymregulation und gib jeweils ein konkretes Beispiel.

Accepted Answer

Homöostase aufrechterhalten (z. B. Regulation des Blutzuckerspiegels durch Insulin)

Accepted Answer

Zellfunktionen steuern (z. B. Aktivierung von Verdauungsenzymen im Magen)

Accepted Answer

Toxizität verhindern (z. B. Deaktivierung von Giftstoffen durch Leberenzyme)

Question 14

Was ist die Hauptanwendung einer Lineweaver-Burk-Grafik in der Enzymkinetik?

Accepted Answer

Ermöglicht die Bestimmung der kinetischen Parameter Km und Vmax.

Answer

Ermöglicht die Vorhersage der Substratkonzentration bei maximaler Reaktionsgeschwindigkeit.

Answer

Ermöglicht die Identifizierung des Inhibitionsmechanismus.

Answer

Ermittelt den optimalen pH-Wert des Enzyms.

Question 15

Welche Substratkonzentration ist erforderlich, um die Hälfte des Enzyms mit Substrat zu besetzen?

Accepted Answer

K_m

Answer

V_max

Answer

K_i

Answer

K_cat

Question 16

Welche der folgenden Aussagen über Enzyme ist korrekt?

Accepted Answer

Enzyme sind substratspezifisch.

Answer

Enzyme sind katalytisch inaktive Proteine.

Answer

Enzyme erhöhen die Aktivierungsenergie von Reaktionen.

Answer

Enzyme werden bei Reaktionen verbraucht.

Question 17

Welches Enzym ist für die Verdauung von Kohlenhydraten im Mund verantwortlich?

Accepted Answer

Amylase

Answer

Trypsin

Answer

Pepsin

Answer

Lipase

Question 18

Welche Aussage zur Enzymregulation ist falsch?

Accepted Answer

Die Enzymregulation erfolgt immer reversibel.

Answer

Die Enzymregulation ist für die Kontrolle des Stoffwechsels unerlässlich.

Answer

Die Genexpression kann durch Feedback-Mechanismen reguliert werden.

Answer

Enzyme können durch allosterische Effektoren aktiviert oder gehemmt werden.

Question 19

Welche der folgenden Aminosäuren ist an der katalytischen Aktivität von Serinproteasen beteiligt?

Accepted Answer

Serin

Answer

Histidin

Answer

Asparaginsäure

Answer

Glutaminsäure

Question 20

Wie beeinflusst die Temperatur die Aktivität von Enzymen?

Accepted Answer

Die Enzymaktivität steigt mit steigender Temperatur bis zu einem optimalen Punkt an.

Answer

Die Enzymaktivität nimmt bei allen Temperaturen ab.

Answer

Die Temperatur hat keinen Einfluss auf die Enzymaktivität.

Answer

Die Enzymaktivität steigt linear mit steigender Temperatur an.

Question 21

Welche der folgenden Aussagen über Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen, ist richtig?

Accepted Answer

Enzyminhibitoren sind Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen.

Answer

Die Temperatur hat keinen Einfluss auf die Enzymaktivität.

Answer

Der pH-Wert beeinflusst die Enzymaktivität nicht.

Answer

Die Substratkonzentration spielt keine Rolle für die Enzymaktivität.

Question 22

Welcher Faktor beeinflusst die Enzymaktivität nicht?

Accepted Answer

Enzyminhibitoren

Answer

Temperatur

Answer

pH-Wert

Answer

Substratkonzentration

Question 23

Welcher Mechanismus führt zu einer kompetitiven Hemmung?

Accepted Answer

Bindung des Inhibitors an das aktive Zentrum des Enzyms

Answer

Bindung des Inhibitors an das allosterische Zentrum des Enzyms

Answer

Reduktion der Substratkonzentration

Question 24

Welcher Mechanismus führt zu einer nicht-kompetitiven Hemmung?

Accepted Answer

Bindung des Inhibitors an eine andere Stelle des Enzyms als das aktive Zentrum

Answer

Bindung des Inhibitors an das aktive Zentrum des Enzyms

Answer

Reduktion der Substratkonzentration

Question 25

Was beschreibt die Michaelis-Konstante (Kм)?

Accepted Answer

Die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird.

Answer

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit.

Answer

Die Enzymkonzentration, bei der die Hälfte der Substratmoleküle gebunden sind.

Question 26

Welches ist das Ziel der Feedback-Hemmung?

Accepted Answer

Überschussproduktion eines Metaboliten zu verhindern

Answer

Die Produktion eines Metaboliten zu erhöhen

Answer

Die Geschwindigkeit einer Reaktion zu beschleunigen

Question 27

Welche Technik kann zur Messung der Enzymaktivität eingesetzt werden?

Accepted Answer

Spektrophotometrie

Answer

Chromatographie

Answer

Mikroskopie

Answer

Elektrophorese

Question 28

Welcher Faktor kann die Michaelis-Menten-Konstante (Kм) erhöhen?

Accepted Answer

Mutationen im Enzymgen

Answer

Erhöhung des pH-Werts

Answer

Erhöhung der Temperatur

Answer

Erhöhung der Enzymkonzentration

Question 29

Was regelt die allosterische Regulation von Enzymen?

Accepted Answer

Effektormoleküle

Answer

pH-Wert

Answer

Temperatur

Answer

Substratkonzentration

Question 30

Was beschreibt die Bedeutung der Michaelis-Konstante?

Accepted Answer

Bindungsaffinität des Enzyms für sein Substrat

Answer

Substratbedarf des Enzyms

Answer

Katalytische Aktivität des Enzyms

Question 31

Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) gibt an, bei welcher Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit:

Accepted Answer

halbmaximal ist

Answer

maximal ist

Answer

minimal ist

Answer

optimal ist

Question 32

Welche Art der Enzymregulation umfasst die reversible Bindung eines Moleküls an das Enzym?

Accepted Answer

Allosterische Regulation

Answer

Genexpression

Answer

Feedback-Hemmung

Answer

Kovallente Modifikation

Question 33

Welche Art von Enzymreaktion wird von einem Enzym katalysiert, das zwei verschiedene Substrate benötigt?

Accepted Answer

Bi-Substratreaktion

Answer

Multi-Substratreaktion

Answer

Sequenzielle Reaktion

Answer

Uni-Substratreaktion

Question 34

Welche Enzymfamilie ist für die Katalyse von Oxidations-Reduktions-Reaktionen verantwortlich?

Accepted Answer

Oxidoreduktasen

Answer

Transferasen

Answer

Hydrolasen

Answer

Lyasen

Question 35

Welche Aussage zur kompetitiven Hemmung ist korrekt?

Accepted Answer

Sie ist eine reversible Hemmform.

Answer

Sie ist nur bei Enzymen mit mehreren Untereinheiten möglich.

Answer

Sie erhöht die Enzymaktivität.

Answer

Sie ist irreversibel.

Question 36

Welches Modell beschreibt am besten die Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat?

Accepted Answer

Induzierte Passform-Modell

Answer

Zwei-Zustands-Modell

Answer

Schlüssel-Schloss-Modell

Answer

Lock-and-Key-Modell

Question 37

Welche Art von Enzymreaktion spaltet eine kovalente Bindung unter Bildung einer Doppelbindung?

Accepted Answer

Lyase-Reaktion

Answer

Transferase-Reaktion

Answer

Hydrolase-Reaktion

Answer

Ligase-Reaktion

Question 38

Welcher Faktor hat keinen wesentlichen Einfluss auf die Enzymaktivität?

Accepted Answer

Salzkonzentration

Answer

Enzymsubstrat-Konzentration

Answer

pH-Wert

Answer

Temperatur

Question 39

Was gibt die Michaelis-Konstante (Km) an?

Accepted Answer

Die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzyme mit Substrat gesättigt ist.

Answer

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit.

Answer

Die Bindungsaffinität des Enzyms für das Substrat.

Question 40

Welcher Mechanismus der Enzymregulation ist reversibel und kann die Enzymaktivität sofort beeinflussen?

Accepted Answer

Allosterische Regulation

Answer

Kovalente Modifikation

Answer

Proteolytische Aktivierung

Answer

Irreversible Hemmung

Question 41

Welche Aussage zur Enzym-Substrat-Bindung ist richtig?

Accepted Answer

Sie erfolgt nach dem Induced-Fit-Modell.

Answer

Sie ist unabhängig von der Substratkonzentration.

Answer

Sie ist irreversibel.

Answer

Sie erfolgt nach dem Zufallsprinzip.

Question 42

Was ist der Hauptunterschied zwischen einem Enzym und einem Katalysator?

Accepted Answer

Enzyme sind spezifische Proteinkatalysatoren, die biologische Reaktionen ermöglichen.

Answer

Enzyme sind nicht-biologische Katalysatoren, die für spezifische Reaktionen spezifisch sind.

Answer

Katalysatoren sind biologische Substanzen, die für viele Reaktionen spezifisch sind.

Question 43

Welche Aussage zur Michaelis-Menten-Kurve ist korrekt?

Accepted Answer

Sie ist eine Sättigungskurve.

Answer

Sie ist eine logarithmische Kurve.

Answer

Sie ist eine lineare Kurve.

Answer

Sie ist eine exponentielle Kurve.

Question 44

Was ist das Hauptziel der Enzymregulation?

Accepted Answer

Homöostase im Stoffwechsel aufrechterhalten

Answer

Reaktionsgeschwindigkeit verringern

Answer

Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen

Answer

Reaktion stoppen

Question 45

Welcher Faktor beeinflusst die Enzymaktivität **nicht**?

Accepted Answer

Die Farbe der Reaktionslösung

Answer

Die Temperatur

Answer

Die Substratkonzentration

Answer

Der pH-Wert

Question 46

Was beschreibt die Michaelis-Menten-Konstante (Km)?

Accepted Answer

Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halbmaximal ist

Answer

Die Geschwindigkeit der Substratbindung

Answer

Die Konzentration des Enzyms

Answer

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit

Question 47

Welcher Mechanismus der Enzymregulation beinhaltet die Bindung eines Aktivators oder Inhibitors an ein allosterisches Zentrum, das von der aktiven Stelle getrennt ist?

Accepted Answer

Allosterische Regulation

Answer

Nicht-kompetitive Inhibition

Answer

Kompetitive Inhibition

Answer

Kovalente Modifikation

Question 48

Ein Enzym, das die Umwandlung von A in B katalysiert, wird durch die Anwesenheit von C gehemmt. Welche Art von Inhibition liegt vor, wenn C die Bindung von A am aktiven Zentrum verhindert?

Accepted Answer

Kompetitive Inhibition

Answer

Allosterische Inhibition

Answer

Unkompetitive Inhibition

Answer

Nicht-kompetitive Inhibition

Question 49

Welche der folgenden Aussagen über Enzyme ist **falsch**?

Accepted Answer

Enzyme verändern das Gleichgewicht einer Reaktion

Answer

Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen

Answer

Enzyme sind hochspezifisch für ihre Substrate

Answer

Enzyme werden in der Reaktion selbst nicht verbraucht

Question 50

Wie wirkt sich eine Erhöhung der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion aus, wenn das Enzym bereits mit Substrat gesättigt ist?

Accepted Answer

Die Reaktionsgeschwindigkeit bleibt konstant.

Answer

Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu.

Answer

Die Reaktionsgeschwindigkeit wird null.

Answer

Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt ab.

Question 51

Welche der folgenden Aussagen über die Michaelis-Menten-Gleichung ist **richtig**?

Accepted Answer

Die Gleichung beschreibt die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit.

Answer

Die Gleichung berücksichtigt die Effekte von Inhibitoren.

Answer

Die Gleichung beschreibt die dreidimensionale Struktur des Enzyms.

Answer

Die Gleichung beschreibt die Kinetik von allen enzymkatalysierten Reaktionen.

Question 52

Welche Art von Enzymregulation beinhaltet die reversible Modifikation eines Enzyms durch die Addition oder Entfernung einer Phosphatgruppe?

Accepted Answer

Kovalente Modifikation

Answer

Allosterische Regulation

Answer

Nicht-kompetitive Inhibition

Answer

Kompetitive Inhibition

Question 53

Welche der folgenden Aussagen über die Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität ist **richtig**?

Accepted Answer

Die Aktivität eines Enzyms nimmt mit steigender Temperatur zunächst zu, erreicht ein Optimum und nimmt dann wieder ab.

Answer

Die Aktivität eines Enzyms nimmt linear mit steigender Temperatur zu.

Question 54

Ein Enzym, das die Umwandlung von A in B katalysiert, wird durch die Anwesenheit von C gehemmt. Welche Art von Inhibition liegt vor, wenn die Bindung von C die Bindung von A am aktiven Zentrum **nicht** verhindert, sondern die Aktivität des Enzyms direkt reduziert?

Accepted Answer

Nicht-kompetitive Inhibition

Answer

Kompetitive Inhibition

Answer

Unkompetitive Inhibition

Answer

Allosterische Inhibition

Question 55

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Beziehung zwischen:

Accepted Answer

Enzymaktivität und Substratkonzentration

Answer

Enzymaktivität und Temperatur

Answer

Enzymregulation und Enzymkonzentration

Question 56

Welcher Mechanismus der Enzymregulation führt zu einer irreversiblen Veränderung der Enzymaktivität?

Accepted Answer

Proteolyse

Answer

Allosterische Regulation

Answer

Kompetitive Hemmung

Answer

Reversible kovalente Modifikation

Question 57

Was gibt der Km-Wert an?

Accepted Answer

Die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der aktiven Stellen besetzt sind

Answer

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit

Answer

Die Substratbindungsaffinität des Enzyms

Question 58

Wie beeinflusst die Enzymkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit?

Accepted Answer

Sie ist direkt proportional zur Reaktionsgeschwindigkeit

Answer

Sie ist umgekehrt proportional zur Reaktionsgeschwindigkeit

Answer

Sie hat keinen Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit

Question 59

Was ist das übergreifende Ziel der Enzymregulation?

Accepted Answer

Anpassung der Enzymaktivität an physiologische Anforderungen

Answer

Erhöhung der Enzymaktivität

Answer

Maximierung der Reaktionsgeschwindigkeit

Question 60

Welche Aussage über das aktive Zentrum eines Enzyms ist korrekt?

Accepted Answer

Es ist eine spezifische Bindungsstelle für das Substrat

Answer

Es ändert sich während der Reaktion nicht

Answer

Es ist immer größer als das Substrat

Question 61

Welche Aufgabe haben Coenzymen in der Enzymkinetik?

Accepted Answer

Transport von Elektronen oder chemischen Gruppen

Answer

Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit

Answer

Stabilisierung der Enzymstruktur